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延伸內容
2.蛋白質組學研究的基本技術；對于蛋白質組學的研究來說，它的很基本的實驗手段就是利用雙向凝膠電泳（two-dimensionalproteinelectrophoresis，2DE），在整個基因組水平上檢測蛋白質表達的情況。雙向凝膠電泳首先利用等電點聚焦來分離不同等電點的蛋白，再利用SDS－PAGE來分離不同分子量的蛋白，其分辨率是非常高的。微克的蛋白質就可以被很好的分辨開了，如在微克水平上，有人從一個蛋白混合物中很多分開了11200種蛋白質，數量是非常可觀的。因而，微克的蛋白的雙向凝膠電泳常被用來初步檢測表達或修飾有變化的蛋白。然后，同樣的蛋白混合物樣品可用于毫克的2DE，這樣，電泳圖譜上的每一個多肽就可被純化并進行下一步的分析，如質譜，末端或中間的序列分析等。僅僅進行雙向凝膠電泳顯然是遠遠不夠的，因為由雙向電泳得到的蛋白質表達情況的變化并不能和具體的何種蛋白表達出了變化聯系起來。而一些如蛋白質印跡或凝集素親和印跡等傳統技術對于這方面的信息也幫助不大。為了鑒定這些由電泳得來的蛋白，質譜（MS，massspectrometry）被廣泛應用在蛋白質組學中。對于蛋白質的鑒定，有兩種方法用的很為廣泛，即MALDI－MS（matrix-assistedlaserdesorptionionization）和ESI－MS（electrosprayionization）。這兩種方法各有自己的適用范圍，通常前者對于分析高分子量的蛋白更**，而后者對于蛋白的檢測靈敏度更高，常可達到飛克水平以下。質譜可以用于蛋白質分析主要是因為它可以提供特定蛋白的不同方面的結構信息，如它可直接測定蛋白或多肽的分子量信息，也可用來獲得一些蛋白質序列信息等。同時，質譜也可通過多肽片段分子量的改變來得到一些關于糖型，其它翻譯后修飾的數據。因此，質譜對于蛋白質的鑒定是非常重要的，而它的進展也無疑會大大促進蛋白質組學的研究進展。

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資訊來源：華泰億康